Gabarito D.
Inibidores competitivos, a Vmax não é alterada, porém o KM aumenta. O que isso significa? Se em uma enzima há um inibidor competitivo, aumentando a concentração de substrato no meio, este deslocará o inibidor e a velocidade da reação não será alterada. Quanto ao KM, sabe-se que quanto maior o KM, menos forte é sua ligação substrato-enzima. Logo, com o carbamato sendo um inibidor competitivo o KM aumenta, pois aumentando a concentração de substrato, a ligação do inibidor-enzima será fraca, permitindo então a ligação da enzima com seu substrato.
Já com Inibidores Irreversíveis, a Vmax diminui e o KM não se altera. Por que? A Vmax diminui uma vez que o Inibidor diminui a concentração efetiva de enzima livre, de enzima que converterá o substrato em produto. Já o seu KM não se altera porque quando um inibidor irreversível está ligado a uma enzima, o sítio que esta possui para o substrato continua livre para o substrato. Entao, liga-se à enzima o substrato e o competidor irreversível, o qual como se nota não impede a ligação do substrato, mas, sim, impede a atuação da enzima sobre o substrato .