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Na Bioquímica, ao lado do modelo teórico de Michaelis-Menten, a cinética das enzimas também é explicada pelo modelo de Lineweaver-Burk, que representa uma reta crescente.
Nesse modelo, a medida 1/[S], onde [S] é a concentração do substrato, está no eixo das abscissas (x) e a medida 1/v, onde v é a velocidade enzimática, está no eixo das ordenadas (y).
Quando 1/[S] é zero, ou seja, quando a reta corta o eixo y, a medida é 1/Vmáx. E quando a reta corta o eixo das abscissas (1/v = 0), a medida é -1/Km.
Quando coloca-se um inibidor competitivo, a enzima terá sua velocidade reduzida para catalisar uma reação metabólica (enzimas sem inibidores já aumentam a velocidade da reação), deslocando o ponto 1/Vmáx para CIMA.
Assunto chato e difícil demais.
ERRADA.
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Só corrigindo o Gabriel... Em uma reação enzimática com inibidor competitivo, a Vmax não é alterada, e sim o Km. Isso ocorre pois, aumentando-se a concentração do substrato ao infinito, atinge-se a mesma Vmax.
Logo o ponto 1/Vmax não altera sua posição no gráfico.
Gabarito: ERRADA
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Resumo:
INIBIDOR COMPETITIVO - Aumenta o Km e continua o mesmo Vmax, atua em [E]
INIBIDOR INCOMPETITIVO - Vmax diminui e Km diminui, atua no complexo [ES]
INIBIDOR NÃO-COMPETITIVO - Vmax diminui e Km permanece o mesmo, atua no [E]
INIBIDOR MISTO - Diminui Vmax e aumenta Km
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Gabarito errado.
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O primeiro período da questão está certo. No segundo, o erro foi falar na diminuição da Vmax. Nos inibidores, geralmente a Vmax diminui, exceto na Inibição competitiva, em que a Vmax não se altera.
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Gabarito errado.
"Em um gráfico de Lineweaver ou de dupla recíproca, o ponto de intercepção da reta no eixo das ordenadas corresponde a 1/Vmax da reação enzimática." descrição correta.
"A adição de um inibidor competitivo nessa reação deslocará o ponto de intercepção para baixo." Errado. O ponto de interceptação no eixo das ordenadas é constante nesse tipo de inibição.
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Oxi, km? é biologia ou física?