Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, Porém, note que esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx .
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto. Mesmo sendo um inibidor REVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx.
Quando o inibidor for COMPETITIVO, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas, ATENÇÃO, isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança APARENTE, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação.
No caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. Não se atinge a velocidade máxima.
Há outro caso de inibidor, que atua de forma semelhante ao não-competitivo por não se ligar ao sítio ativo. Nesse caso, são alterados tanto Km (aumenta) como Vmáx (diminui). Essa é a INIBIÇÃO MISTA.