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ID
1837270
Banca
CESPE / CEBRASPE
Órgão
INPI
Ano
2014
Provas
Disciplina
Biologia
Assuntos

Acerca dos diferentes métodos para avaliação da atividade enzimática e de algumas unidades de medida neles empregadas, julgue o item que se segue.

Em um ensaio de atividade enzimática realizado para testar a influência de diferentes concentrações de um inibidor competitivo, é correto esperar que esse inibidor cause redução da velocidade máxima da reação catalítica.

Alternativas
Comentários
  • Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, Porém, note que esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx .

    Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre reação com formação de produto. Mesmo sendo um inibidor REVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx.

     

    Quando o inibidor for COMPETITIVO, o que muda nas constantes cinéticas é o valor de Km determinado experimentalmente. Mas, ATENÇÃO, isso não significa que o inibidor está alterando a afinidade da enzima pelo substrato. Essa é uma mudança APARENTE, pois é necessário que se use mais substrato para se atingir a velocidade máxima de reação.

    No caso de inibidores NÃO-COMPETITIVOS, nunca será atingida Vmáx. Como o inibidor não afeta o sítio ativo como um todo, a afinidade da enzima pelo substrato é mantida e Km não se altera. Não se atinge a velocidade máxima.

    Há outro caso de inibidor, que atua de forma semelhante ao não-competitivo por não se ligar ao sítio ativo. Nesse caso, são alterados tanto Km (aumenta) como Vmáx (diminui). Essa é a INIBIÇÃO MISTA.

  • Não entendi, pq a questão não fala em aumento de substrato, então ficou subtendido que seria a mesma quantidade para diferentes concentrações do inibidor. Mas, posso não tenha compreendido o enunciado...