Sobre as outras alternativas:
A) a atividade enzimática depende de fatores como o pH, a temperatura e o tamanho da molécula do substrato.
O tamanho da molécula não interfere na atividade enzimática.
B) inibidores enzimáticos alostéricos atuam alterando a concentração da enzima alvo.
"Quando um inibidor alostérico liga-se a uma enzima, todos os sítios ativos nas subunidades proteicas são alterados ligeiramente de forma que não funcionem tão bem."
Fonte: https://pt.khanacademy.org/science/biology/energy-and-enzymes/enzyme-regulation/a/enzyme-regulation
Ou seja, ele altera o sítio ativo da enzima, impedindo ou dificultando a ligação da molécula do substrato.
C) são sempre moléculas proteicas, podendo estar associadas a átomos metálicos.
Enzimas normalmente são de natureza proteica; existem enzimas constituídas de RNA - ribozimas.
D) inibidores não competitivos ligam-se ao sítio ativo da enzima impedindo a entrada do substrato.
O correto seria inibidores competitivos.
"A molécula inibidora apresenta estrutura semelhante ao substrato da enzima. Ela liga-se ao sítio ativo da enzima, que não pode realizar o processo catalítico, pois seu sítio ativo está ocupado para poder ligar-se ao substrato correto. Portanto o inibidor compete com o substrato pelo sítio de ação."
"Um inibidor não competitivo pode se combinar com a enzima livre ou com o complexo Enzima-Substrato (ES), interferindo na ação de ambos. Esses inibidores ligam-se a um sítio da enzima diferente do sítio ativo, muitas vezes ocasionando deformação da mesma de forma que ela não forme o complexo ES. O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima."
Fonte: https://www.portaleducacao.com.br/conteudo/artigos/direito/inibicao-enzimatica/56533#:~:text=O%20inibidor%20n%C3%A3o%20competitivo%20pode,e%20o%20Km%20permanece%20constante.
E) GABARITO.